本研究通过原核表达方法，探索新型冠状病毒核蛋白N端结screening assay构域的表达纯化，同时优化其蛋白晶体的生长条件，为新型冠状病毒核蛋白的结构生物研究提供基础。本研究合成N蛋白N端结构域基因序列，构建原核系统表达载体，利用大肠杆菌表达重组目的蛋白。Ni2+亲和层析和凝胶过滤层析的方法对N蛋白N端结构域重组蛋白进行纯化，SDS-PAGE电泳鉴定重组蛋白的纯度。本研究成功构建原核重组载体pET28b-N-N，大肠杆菌在37℃下进行扩增生长，16℃下进行诱导表达，80%目的蛋白以可溶蛋白的形式表达。NBMS-754807小鼠i2+亲和纯化和凝胶过滤层析后，Quantity One软件进行蛋白胶积分分析，获得纯化后的积分占比，获得目的蛋白的纯度高达90%以上，利用Hampton的蛋白晶体试剂盒进行蛋白质晶体筛选，获得质量较高的N蛋白N端结构域蛋白质晶体。凝胶迁移试验（EMSA）验Selleck PD0325901证了N蛋白N端结构域具有结合特定RNA片段的作用，明确了N蛋白N端结构域稳定新型冠状病毒基因组的功能。为进一步解析N蛋白N端结构域的三维结构以及后续抗体开发提供研究基础。